ChemStudy

БЕЛКИ И ПОЛИПЕПТИДЫ

Белки играют исключительно важную роль в живой природе. Жизнь немыслима без различных по строению и функциям белков. Белки - это биополимеры сложного строения, мак­ромолекулы (протеины) которых, состоят из остатков аминокислот, соединен­ных между собой амидной (пептидной) связью. Кроме длинных полимерных цепей, построенных из остатков аминокислот (полипептидных цепей), в макромолекулу белка могут входить также остат­ки или молекулы других органических соединений. На одном кольце каждой пептидной цепи имеется свободная или ацилированная аминогруппа, на другом - свободная или амидированная карбоксильная группа.

Конец цепи с аминогруппой называется М-концом, конец цепи с карбоксильной группой — С-концом пептидной цепи. Между СО-груп­пой одной пептидной группировки и NH-группой другой пептидной группировки могут легко образовываться водородные связи.

Группы, входящие в состав радикала R аминокислот, могут вступать во вза­имодействие друг с другом, с посторонними веществами и с сосед­ними белковыми и иными молекулами, образуя сложные и разнооб­разные структуры.

В макромолекулу белка вхо­дит одна или несколько пептид­ных цепей, связанных друг с другом поперечными химически­ми связями, чаще всего через се­ру (дисульфидные мостики, обра­зуемые остатками цистеина). Химическую структуру пептидных цепей принято назы­вать первичной структу­рой белка или секвенцией.

Для построения простран­ственной структуры бел­ка пептидные цепи должны при­нять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, ко­торая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками от­дельных участков молекулярной цепи. По мере образования водо­родных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максималь­ного числа водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгодной конфигурации.

Впервые та­кая структура на основе рентгеноструктурного анализа была обнаружена при изучении главного белка волос и шер­сти—кератина Полингом американским физиком и химиком . Ее наз­вали а-структурой или а-спиралью. На один виток спирали приходится по 3,6—3,7 остатков аминокислот. Рас­стояние между витками около 0,54 миллиардной доле метра. Строение спирали стабилизируется внут­римолекулярными водородными связями.

При растяжении спираль мак­ромолекулы белка превращается в дру­гую структуру, напоминающую линей­ную.

Но образованию правильной спирали часто мешают силы отталкива­ния или притяжения, возникающие между группами аминокислот, или стерические препятствия, например, за счет образования пирролидиновых колец пролина и оксипролина, которые заставляют пептидную цепь резко изгибаться и препятствуют образованию спирали на некоторых ее участках. Далее отдельные участки макромолекулы белка ориентируются в пространстве, принимая в некоторых случаях достаточно вытянутую форму, а иногда сильноизогнутую, свернутую пространственную структуру.

РОБЕРТС (Roberts) Ричард Дж . (р. 1943), американский молекулярный биолог. Родился в Великобритании, с 1969 в США. Открыл (одновременно и независимо от Ф. Шарпа) прерывистую (экзон-интронную) структуру гена. Нобелевская премия (1993, совместно с Шарпом).

ЭМБА , город (с 1967) в Казахстане, Актюбинская обл., на р. Эмба. Железнодорожная станция. 17 тыс. жителей (1991). Предприятия железнодорожного транспорта, мясокомбинат. В районе - добыча нефти.

ЭЛЕКТРОВАКУУМНЫЕ ПРИБОРЫ (ЭВП) , служат для различного рода преобразований электромагнитной энергии (генерации, усиления и т. д.). К ЭВП относятся: вакуумные электронные приборы (электронные лампы, магнетроны, клистроны, электронно-лучевые приборы, рентгеновские трубки и т. д.), газоразрядные электронные приборы (ионные приборы).